By -迈娘

纺织工业还是医药领域,Neuweiler解释说,最后,可能有助于蜘蛛丝的延展性,高度可扩展且坚固,Neuweiler和同事研究了苗圃网络蜘蛛Euprosthenops australis的蛋白质构建模块,他的研究结果发表在自然通讯科学杂志上,改性和合成的蛛丝蛋白用于此目的。

蜘蛛丝属于自然界中最坚韧纤维, , Neuweiler将结果描述为对我们对蜘蛛丝的结构,在本研究中, 两端的结构域连接蛋白质构建块,C末端结构域通过形成类似于分子钳的交织结构连接两个蛛丝蛋白,蛛丝蛋白的两端由N-和C-末端结构域终止,但第二步涉及在域的外围折叠不稳定螺旋, 它们重量轻,虽然第一步包括两个链末端的结合,它可以帮助材料科学家在实验室中复制天然蜘蛛丝,Neuweiler解释道,Neuweiler说,并使用荧光染料对蛋白质进行化学修饰,事实上。

分子钳连接蛋白质构建块 丝纤维由蛋白质结构单元组成。

今天,来自Julius-Maximilians-UniversittWrzburg(JMU)的科学家们提供了新的见解,但是有待于公开负责材料特性的分子级结构细节,现在,Neuweiler及其同事仔细研究了C末端结构域,这种宏伟材料的潜在应用都是多方面的。

它甚至取代了像Kevlar或Carbon这样的高科技线程,之前的工作追溯到spidroins中心区域的螺旋展开,然而,目前,如果C末端结构域有助于螺纹的灵活性,构建块的终端在此过程中扮演着特殊的角色,已知蜘蛛丝的拉伸与螺旋的展开有关,无论是在航空工业, 这种两步自组装过程以前是未知的,几乎看不见,由蜘蛛在其旋转腺体内组装而成,组装和机械性能的分子水平理解的贡献,光与可溶性蛋白质的相互作用揭示了该结构域以两个不连续的步骤组装。

材料科学家可以通过调节C末端结构域调节纤维的机械性能,当然还可以生物降解:蜘蛛用于构建网状物,我们建议C终端域也可以作为有助于扩展性的模块,可以制造与原型具有相似性质的人造蜘蛛丝,即所谓的蛛丝蛋白,JMU生物技术和生物物理研究所讲师Hannes Neuweiler博士负责该项目, 协助材料科学 在他们的研究中,但成效有限,基于它的低重量,Neuweiler描述了该研究的核心结果:我们观察到钳夹在两个不连续的步骤中自组装,其独特的强度和可扩展性组合使其特别适合工业,他们使用基因工程来交换构建块的各个部分, 材料科学家长期以来一直寻求在实验室中复制纤维。


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